Tyrosinasen

Projektleiter: H. Decker, E. Jaenicke
Zusammenarbeit: Prof. F. Tuczek (Institut für Anorganische Chemie, Universität Kiel); Prof. B. Krebs (Institut für Anorganische Chemie, Universität Münster), Prof. K. Söderhäll (University of Uppsalla, Sweden), Prof. Beltramini, Prof. Salvato; Dr. Bubacco (Universita de Padova, Italy); Prof. K. van Holde (Corvallis, OR, USA)
Förderung: DFG, NMFZ Mainz

Phenoloxidasen / Tyrosinasen kommen in allen bekannten Organismen vor und sind in vielfältige wichtige Aufgaben eingebunden. Sie sind Bestandteil der Immunabwehr bei Wirbellosen, sowie essentiell für den Aufbau von Melanin und damit für die Braunfärbung von Haut und Haaren und für den Aufbau des Exoskeletts bei Arthropoden. Tyrosinasen gehören zu den Typ3 Kupfer-Proteinen, deren räumliche Struktur und damit funktioneller Mechanismus auf molekularer Basis nicht wirklich bekannt ist. Die Struktur, Funktion, Evolution und biologische Bedeutung von einzelnen Tyrosinasen/Phenoloxidasen werden unter anderem anhand der bekannten Strukturen von Catecholoxidase und strukturell verwandter Hämocyanine verglichen, wobei letztere auch zu dieser enzymatischen Aktivität induziert werden können. Wir wollen die verschiedenen Möglichkeiten der Aktivierung (Proteolyse, Aufklärung der Kaskade zellulärer Wechselwirkungen) auf molekularer Ebene verstehen lernen und untersuchen, welchen Sinn die Expression im sehr frühen embryonalen Entwicklungsstadium von Vertebraten macht, wie die Melanisierung stattfindet, gesteuert wird und durch welche Effektoren die katalytischen Zentren blockiert werden können. Wir bearbeiten Tyrosinasen von Menschen, Krebsen, Spinnen, Bakterien, Pflanzen  und Schwämmen.

Publikationen:

  • Jaenicke E, Fraune S, May S. Irmak P., Augustin R. Meesters C., Decker H. Zimmer M. (2009) Is activated hemocyanin instead of phenoloxidase involved in immune response in woodlice?  Dev Comp Imm. 33:  1055–1063
  • Nillius D, Jaenicke E, Decker H, (2008) Switch between tyrosinase and catecholoxidase activity of scorpion hemocyanin, FEBS Letters  582: 749–754
  • Jaenicke E., and Decker H. (2008) Kinetic properties of phenoloxidase-activity of tarantula hemocyanins, FEBS J 275: 1518-1528
  • Brack A., Hellmann N., Decker H. (2008) Kinetic Properties of Tyrosinase from the crustacean Palinurus elephas, J. Photochemistry and Photobiology, 84:692-9.
  • Baird S., Kelly S.M., Price N.C., Jaenicke E., Meesters C., Nillius D., Decker H., Nairn J. (2007) Hemocyanin conformational changes associated with SDS-induced phenol oxidase activation. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins & Proteomics, 1774:1380-1394
  • Schweikardt T, Olivares C., Solano F., Jaenicke E., Garcia-Borron JC, Decker H (2007) A 3D model of mammalian tyrosinaseactive site accounting for loss of function mutations, Pigment Cell research. 20:394-401
  • Decker H., Schweikardt T., Nillius D., Salzbrunn U., Jaenicke E. and Tuczek F. (2007). Similar activation process and catalysis in hemocyanins and tyrosinases. Gene, 398: 183-191
  • Decker H, Schweikardt T, Tuczek F (2006): “The first crystal structure of tyrosinase: all questions answered?”, Angew. Chemie Engl Ed., in press (Highlight)
  • Decker H, Schweikardt T, Tuczek F (2006): „Die erste Kristallstruktur von Tyrosinase: Alle Fragen beantwortet?“, Angew. Chemie, in press (Highlight)
  • Claus H, Decker H (2005): "Bacterial Tyrosinases", Systematic and Applied Microbiology, 29:3-14
  • Jaenicke E, Decker H (2004): "Functional changes in the family of type 3 copper proteins in evolution", ChemBioChem 5:163-176
  • Decker H, Jaenicke E (2004): "On the phenoloxidase activity and antibacterial activity of hemocyanins", Dev. Comp. Immunol. 28:673-687, invited review
  • Jaenicke E, Decker H (2003): "Tyrosinases from crustacean form hexamers", Biochem. J. 371:515-523
  • Decker H, Ryan M, Jaenicke E, Terwilliger N (2001): "SDS induced phenoloxidase activity of hemocyanins from Limulus polyphemus, Eurypelma californicum and Cancer magister", J. Biol. Chem. 276:17796-17799
  • Decker H, Dillinger R, Tuczek F (2000): "Wie funktioniert die Tyrosinase? Neue Einblicke aus Modellchemie und Strukturbiologie", Angew. Chem. 112:1656-1660
  • Decker H, Tuczek F (2000): "Phenoloxidase activity of hemocyanins: Activation, substrate orientation and molecular mechanism", Trends in Biochem. Science 25:392-397
  • Decker H, Dillinger R, Tuczek F (2000): "How does tyrosinase work? Recent insights from model chemistry and structural biology", Angew. Chem. Int. Ed. 39:1587-1591
  • Decker H, Terwilliger N (2000): "COPs and robbers: evolution of copper oxygen proteins", J. Exp. Biol.203:1777-1782
  • Decker H, Rimke T (1998): "Two different functions of one active site: Oxygen Binding  and phenoloxidase activity of hemocyanin of tarantula hemocyanin", J. Biol. Chem. 273:25889-25892
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