Kristallisation und Röntgenstrukturaufklärung

Projektleiter: E. Jaenicke
Mitarbeiter: H. Decker, B. Pairet, A. Rabenhorst
Zusammenarbeit: Um die Wirkungsweise von Proteinen auf molekularer Ebene zu verstehen, muß die Struktur mit atomarer Auflösung bekannt sein. Dazu werden Kristalle der Proteine gezüchtet und deren Struktur an der eigenen Drehanode auf Streufähigkeit getestet und dann an einer Synchotronquelle (z.B. DESY/Hamburg, ESRF/Grenoble) aufgekärt. Unser Interesse erstreckt sich hier vor allem auf sehr große Proteinkomplexe wie den extrazellulären Atmungsproteinen.

Publikationen

  • Jaenicke E., Büchler K., Markl J., Decker H., Bahrends T. (2010): "The structure of the cupredoxin-like domain in hemocyanins", Biochemical J. (in press)
  • Jaenicke E., Pairet B. (2009): "Crystallisation of the altitude adapted hemoglobin of guinea pig", Prot. Pept. Lett. 16:444-446