Core Facility Proteinstrukturaufklärung

In der Core Facility „Proteinstrukturaufklärung“ des Instituts kann die 3D-Struktur von Proteinen mit atomarer Auflösung durch Röntgenbeugung bestimmt werden.

Die apparative Ausstattung besteht aus einer Bruker Microstar-H Drehanode (Bj. 2009), einem Cryostream und einer MAR345 Image-Plate Detektor. Wir können hierdurch alle Experimente und Analyse vom Züchten der Kristalle, Aufnahme der Beugungsdaten bis zur Auswertung und Analyse der fertigen 3D-Struktur des Proteins im eigenen Labor durchgeführt werden.

In den vergangengen Jahren haben wir Proteinstrukturen vom Hämoglobin (MW= 67kDa) mit einer Auflösung von 1.8A bis hin zum nativen Hämocyanin-Komplex (MW= 1800 kDa) bei einer Auflösung von 6.5A gelöst.

Wir beraten interessierte Kollegen in allen Voraussetzungen, die für eine erfolgreiche Strukturbestimmung notwendig sind (Expression des Proteins, Proteinreingung). Kristallisation und Strukturbestimmung führen wir als wissenschaftliche Zusammenarbeit mit Ihnen zusammen durch.

Neben der Möglichkeit zur Bestimmung der atomaren Struktur eines Proteins bieten wir mit der Röntgenkleinwinkelstreuung (SAXS) eine weitere Möglichkeit an um strukturelle Informationen, insbesondere über große Proteine, zu gewinnen. Die Röntgenkleinwinkelstreuung liefert im Vergleich zur Röntgenstrukturanalyse ein niedrigaufgelöstes Bild vom Protein. Ein großer Vorteil dieser Methode ist jedoch, dass der zeitintensive Prozess der Kristallisation entfällt und das Protein in Lösung gemessen werden kann.

Ansprechpartner: Prof. H. Decker ( hdecker@uni-mainz.de)
Prof. E. Jaenicke ( elmar.jaenicke@uni-mainz.de)