Hämocyanine

Projektleiter: H. Decker, E. Jaenicke
Mitarbeiter: N. Hellmann
Zusammenarbeit: Prof. Beltramini, Prof. Salvato; Dr. L: Bubacco (Universita de Padova, Italy); Prof. K. van Holde (Corvallis State University, OR, USA), Prof. Dr. N. Terwilliger (University of Oregon, Eugene, OR, USA)
Förderung: DFG, NMFZ Mainz

Hämocyanine sind außerordentlich große Atmungsproteine (MR zwischen 0.5MDa und 9MDa), die für den Sauerstofftransport bei Mollusken und Arthropoden verantwortlich sind. Je nach Tierart kommunizieren zwischen 6 und 160 Sauerstoffbindungszentren miteinander. Das Ausmaß der Kooperativität bei nativem Hämocyanin ist mit Hillkoeffizienten von z. T. über 11 in der Natur einzigartig. Hämocyanine werden auf allen Strukturebenen untersucht. Insbesondere werden folgende Themen bearbeitet: Stabilität, Assoziation/Dissoziation, Entfaltung und Rückfaltung, thermodynamische Charakterisierung der Effektorbindung, physiologische Bedeutung von Hämocyaninen, strukturelle und funktionelle Verwandtschaft von Hämocyaninen mit anderen Serumproteinen aus Arthropoden. Auf struktureller Basis wird versucht die Anpassung der verschiedenen Arthropoden an unterschiedliche Lebensbedingungen auf molekularer Ebene unter Berücksichtigung einer Speziation zu erklären.

Publikationen:

  • Paoli, M.., Giomi, F., Hellmann, N., Jaenicke, E., Decker, H., Di Muro, P., Beltramini, M. (2007) The molecular heterogeneity of hemocyanin: structural and functional properties of the 4x6-meric protein of Crustacea. Gene 398: 177-182
  • Decker H (2005): Copper Proteins with Dinuclear Active Sites. In: "Encyclopedia of Inorganic Chemistry" 2nd Edition (R. Bruce King, Editor, ISBN: 0-470-86078-2, 6696 pages) September 2005, Volume 2, pp.1159 – 1173
  • Beltramini M, Colangelo N, Giomi F, Bubacco L, Di Muro P, Hellmann N, Jaenicke E, Decker H (2005): "Quaternary structure and functional properties of Penaeus monodon hemocyanin", FEBS J. 272:2060-2075
  • Hagner-Holler S, Schoen A, Erker W, Marden JH, Rupprecht R, Decker H, Burmester T (2004): "A hemocyanin from an insect", Proc. Natl. Acad. Sci USA 101:871-874
  • van Holde K, Miller KI, Decker H (2001): "Hemocyanin and invertebrate evolution", J. Biol. Chem. 276:15563-15566
  • Decker H, Föll R (2000): "Temperature adaptation influences the aggregation state of hemocyanin from Astacus leptodactylus", Comp Biochem Physiol. 127A:147-154
  • Molon A, Di Muro P, Bubacco L, Vasilyev V, Shavlovski M, Salvato B, Beltramini M, Conze W, Hellmann N, Decker H (2000): "Molecular heterogeneity of the hemocyanin isolated from the king crab Paralithodes camtschatica", Eur. J. Biochem., 15:7046-7057
  • Jaenicke E, Decker H, Gebauer W, Markl J, Burmester T (1999): "Identification, structure and properties of hemocyanins from diplopod myriapoda", J. Biol. Chem. 274:29071-29074
  • Jaenicke E, Föll R, Decker H (1999): "Spider Hemocyanin Binds Ecdysteroids and 20-OH-Ecdysone", J. Biol. Chem. 274:34267-34271
  • Hübler R, Fertl B, Hellmann N, Decker H (1998): "On the stability of the hemocyanin from the tarantula Eurypelma californicum", Biochim. Biophys. Acta 1383:327-339
  • Sterner R, Vogl T, Hinz H, Penz F, Hoff R, Föll R, Decker H (1995): "Extreme thermostability of tarantula hemocyanin", FEBS Letters 364:9-12
  • Markl J, Decker H (1992): "Molecular structure of arthropodan hemocyanins", Adv. Comp. and Environm. Physiol. 13:325-376
  • Paul R, Decker H, Schartau W (1992): "Das blaue Blut der Spinne", Naturwiss. Rundschau 45:216-223
  • Decker H, Sterner R (1990): "Hierarchien in der Struktur und Funktion von sauerstoffbindenden Proteinen", Naturwissenschaften 77:561-568