Phenoloxidasen/Tyrosinasen

Phenoloxidasen gehören zu den Typ3 Kupfer-Proteinen, deren räumliche Struktur und damit funktioneller Mechanismus auf molekularer Basis nicht wirklich bekannt ist. Sie kommen in allen bekannten Organismen vor und sind in vielfältige wichtige Aufgaben eingebunden. Sie sind Bestandteil der Immunabwehr bei Wirbellosen sowie essentiell für den Aufbau von Melanin und damit für die Braunfärbung von Haut und Haaren und für den Aufbau des Exoskeletts bei Arthropoden.

Die Struktur, Funktion, Evolution und biologische Bedeutung von einzelnen Tyrosinasen/Phenoloxidasen werden unter anderem anhand der bekannten Strukturen von Catecholoxidase und strukturell verwandter Hämocyanine verglichen, wobei letztere auch zu dieser enzymatischen Aktivität induziert werden können. In diesem für uns relativ neuem Gebiet wollen wir zudem die verschiedenen Möglichkeiten der Aktivierung (Proteolyse, Aufklärung der Kaskade zellulärer Wechselwirkungen) auf molekularer Ebene verstehen lernen und untersuchen, welchen Sinn die Expression im sehr frühen embryonalen Entwicklungsstadium von Vertebraten macht, wie die Melanisierung stattfindet, gesteuert wird und durch welche Effektoren die katalytischen Zentren blockiert werden können.

  • Decker H, Rimke T (1998): "Two different functions of one active site: Oxygen Binding and phenoloxidase activity of hemocyanin of tarantula hemocyanin", J. Biol. Chem. 273:25889-25892
  • Decker H, Terwilliger N (2000): "COPs and robbers: evolution of copper oxygen proteins", J. Exp. Biol. 203:1777-1782
  • Decker H, Dillinger R, Tuczek F (2000): "How does tyrosinase work? Recent insights from model chemistry and structural biology", Angew. Chemie Int. Ed. 39:1587-1591
  • Decker H, Dillinger R, Tuczek F (2000): "Wie funktioniert die Tyrosinase? Neue Einblicke aus Modellchemie und Strukturbiologie", Angew. Chem. 112: 1656-1660
  • Decker H, Tuczek F (2000): "Phenoloxidase activity of hemocyanins: Activation, substrate orientation and molecular mechanism", Trends in Biochem. Science 25:392-397
  • Decker H, Ryan M, Jaenicke E, Terwilliger N (2001): "SDS induced phenoloxidase activity of hemocyanins from Limulus polyphemus, Eurypelma californicum and Cancer magister", J. Biol. Chem. 276:17796-17799
  • Jaenicke E, Decker H (2003): "Tyrosinases from crustacean form hexamers", Biochem. J, 371:515-523
  • Decker H, Jaenicke E (2004): "On the phenoloxidase activity and antibacterial activity of hemocyanins", Dev. Comp. Immunol., in press (invited review)
  • Jaenicke E, Decker H (2004): "Functional changes in the family of type 3 copper proteins in evolution", ChemBioChem 5:163-176